Décrypter la biologie cellulaire des maladies à prion
L’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) — aussi appelée maladie de la vache folle — a franchi la barrière d’espèce pour donner lieu à sa variante humaine, la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Les conséquences de ces maladies sont si importantes que le diagnostic du premier cas d’ESB au Canada a entraîné la fermeture immédiate des frontières au commerce du bœuf et des produits du bœuf ainsi qu’une perte économique énorme pour le pays.
Dans les deux cas, il s’agit de maladies à prion, famille de rares troubles cérébraux évolutifs et transmissibles qui touchent tant les humains que les animaux. Il n’existe aucun traitement contre ces maladies mortelles qui peuvent se déclarer sous une forme sporadique, génétique ou infectieuse. La maladie à prion la plus contagieuse est la maladie débilitante chronique des cerfs, des wapitis et des orignaux. Elle touche tant les animaux d’élevage que les animaux sauvages, de sorte que la propagation de cette maladie est incontrôlable. L’agent infectieux – le prion – est unique parce qu’il s’agit essentiellement d’une protéine ayant adopté une conformation anormale, qui est naturellement produite par l’organisme. Au contraire des bactéries ou des virus, les prions n’ont pas besoin d’information génétique pour se propager.
Sabine Gilch, titulaire de la Chaire de recherche du Canada sur les maladies à prion, vise à décrypter la façon dont les neurones réagissent aux infections à prion et comment les prions sont libérés et transportés par ces cellules, en utilisant des modèles de cultures cellulaires présentant une infection à prion. Mme Gilch évalue aussi l’effet de nouveaux composés sur la propagation des prions et sur l’évolution de la maladie chez des modèles animaux.
La recherche de Sabine Gilch permettra de mieux comprendre la biologie cellulaire des maladies à prion, ce qui mènera à la mise au point de meilleurs traitements contre ces maladies graves.